视频回放|《单分子力谱研究膜蛋白与膜相互作用》
会议时间
2020年10月21日15:00-16:00
会议地点
技术线上论坛
主题：Single-molecule force spectroscopy of protein-membrane interactions
[前言简介]
目前科学研究正朝着更加微观的方向发展，以揭示分子结构和运动机理。破译分子作用机制迫切需要能够在单分子水平上检测生物分子发生相互作用的方法。光镊精密的单分子力学测量特性可以应用于生物大分子解析，大大拓展对生命本质的了解，对于结构学研究、单分子互作、单分子生物物理研究有着重要的作用。
Lumicks C-trap荧光光镊系统是世界上套实时同时操作和可视化分子相互作用的设备。它将高分辨率光镊、共聚焦显微镜或STED超分辨显微镜与微流控系统相结合。可以定位反应的结合位点，实时监测生物分子的单分子动力学特性。应用于DNA蛋白互作、蛋白折叠与去折叠、小分子蛋白互作、细胞骨架和马达蛋白互作以及脂滴融合等不同研究方向。
Lumicks C-trap荧光光镊系统的研究成果广泛的发表在诸如Nature, Science, Cell等知名杂志中，如近在Cell上发表的一篇文章（Wasserman et al. Cell，2019），阐述了CMG解旋酶在DNA复制过程中的作用及其在单链DNA与双链DNA之间的移动；如近发表在Nature上发表的文章（Avellaneda et al. Nature, 2020）解析了分子伴侣ClpB可以逆转聚集过程，插入并拉开蛋白链中暴露的环状结构，能够从蛋白质聚集物中提取蛋白质的过程。10月21日，我们邀请了中科院物理所马璐研究员介绍其课题组利用光镊技术研究膜蛋白与膜之间的相互作用关系。
[报告简介]
生命系统中的诸多生命过程依赖于蛋白分子与膜之间的相互作用产生的机械力，如何准确的测量这种相互作用对于理解这些单分子层次动力学过程的机制非常重要。本次报告中，马璐研究员将介绍其课题组发展的单分子力谱测量技术定量测定突触结合蛋白-1（Syt1）以及延伸突触结合蛋白-2 （E-Syt2）通过C2结构域与质膜的结合。Syts和E-Syts可以通过多个C2结构域与突触囊泡和内质网结合，分别实现对于膜融合以及脂质的交换调节。其课题组通过光镊将附着于硅小球上的质膜上单个蛋白拉伸出来，在超高的时间与空间分辨率下测定蛋白与膜结合力以及蛋白的构象变化，此技术可以广泛的应用于膜蛋白与膜的相互作用研究。
[视频回放]
